Anatomi-Leksikon

Trypsinogen

Definition - Hvad er Trypsinogen?

Trypsinogen er den inaktive forløber, en såkaldt Proenzym, et enzym fremstillet i bugspytkirtlen, kaldet bugspytkirtlen. Sammen med den resterende bugspytkirtelsekretion, den såkaldte bugspytkirtel, frigøres proenzymet trypsinogen via bugspytkirtelkanalerne i tolvfingertarmen, en del af tyndtarmen. Det er her, aktiveringen til enzymet trypsin finder sted.

Dette enzym kaldes "Hydrolase"kategoriseret, det vil sige, det er i stand til at opdele forbindelser mellem individuelle aminosyrer. Denne proces finder sted i Tyndtarm i stedet for, som nedbryder proteinerne, der indtages gennem mad, i mindre aminosyrerester, som gør det muligt for dem at blive absorberet i kroppen.

Hvordan udføres aktivering af trypsin?

Aktivering af trypsinogen til trypsin kan finde sted på to forskellige måder. På begge måder finder aktivering ikke sted i bugspytkirtlen eller dens kanaler, men kun i tolvfingertarmen, en del af tyndtarmen.

Et andet enzym er påkrævet for en mulighed for aktivering til trypsin. Dette enzym produceres i penselgrænsen, dvs. overfladiske celler, i tolvfingertarmen. Det hedder Enteropeptidase eller Enterokinase. Enzymet er blandt Hydrolaser kategoriseret. Dette betyder, at de reversibelt kan spalte forbindelserne af individuelle aminosyrer, der giver proenzymet trypsinogen dets struktur, mens de forbruger vandmolekyler. Når trypsinogen aktiveres til trypsin, skilles en kæde på seks aminosyrer, et såkaldt hexapeptid, fra proenzymet trypsinogen, mens det forbruger vand. Dette resulterer i en forkortet aminosyrekæde sammenlignet med før. Processen kaldes begrænset proteolyse. Imidlertid er enzymet nu i sin aktive form og kan opdele yderligere aminosyrekæder for at være i stand til at nedbryde og fordøje proteiner.
Den anden variant af aktivering af trypsinogen til trypsin er repræsenteret af det allerede aktive enzym trypsin. Trypsin kan ikke kun dele fremmede proteiner i mindre aminosyrekæder, men kan også forkorte kroppens egne proenzymer såsom trypsinogen med flere aminosyrer. Trypsin kan især lide at opdele efter trypsinogens sjette aminosyre. Dette betyder, at et hexapeptid er opdelt, hvilket omdanner trypsinogen til dets aktive form, trypsin. Ud over trypsinogen kan aktivt trypsin omdanne tre andre enzymer, der er vigtige for fordøjelsen, til deres aktive form. To faktorer, der ikke oprindeligt er indlysende, er også vigtige for aktivering. På den ene side er effekten af trypsin særlig god ved en lidt basisk pH-værdi på 7 til 8, hvilket betyder, at trypsinogen i stigende grad aktiveres. På den anden side frigives trypsinogen i bugspytkirtlen med en trypsin-hæmmer. Dette forhindrer for tidlig aktivering i bugspytkirtlen og nedbrydes kun i tolvfingertarmen.

Hvor fremstilles trypsinogen?

Proenzymet trypsinogen er groft formuleret i bugspytkirtlen. Dette lyver over den øvre del af maven til venstre for maven. Bukspyttkjertlen kan stadig opdeles i to dele:

Det endokrin del producerer hormoner som insulin til regulering af sukkerbalancen, der fungerer i kroppen.
Det eksokrine del, der udgør størstedelen af bugspytkirtlen, producerer bugspytkirtlen, som er proenzymet Trypsinogen indeholder og spiller en vigtig rolle i fordøjelsen.

Du kan også være interesseret i: Funktioner i bugspytkirtlen

Hvad er de normale værdier?

Da trypsinogen normalt videreføres direkte i tyndtarmen via bugspytkirtelens kanaler, er der normalt intet trypsinogen i blodet, hvilket betyder, at de normale værdier er tæt på nul.

Hvis det er tilfældet, at der påvises trypsinogen i blodet, taler fundet under alle omstændigheder for en patologisk proces. Her kommer f.eks. En akut Pankreatitis og en Cystisk fibrose i spørgsmålet.Trypsin testes som en del af den nyfødte screening.

Hvad har trypsinogen at gøre med cystisk fibrose?

I cystisk fibrose, også kaldet cystisk fibrose, ændrer en mutation i genomet sammensætningen af sekretionen fra kirtler, som frigiver deres sekretion til overfladen af kroppen, såsom tarmen. Sekretionen bliver betydeligt mere tyktflydende, hvilket betyder, at den kan frigives langsommere.

Dette er især kritisk i tilfælde af bugspytkirtlen. På grund af den længere opholdstid i bugspytkirtelens passager har sekretionen en øget effekt i orgelet. Da trypsinogen i stigende grad også aktiveres for trypsin, forekommer fordøjelsen af den egen krop, hvilket kan resultere i akut pancreatitis.

Yderligere information om emnet kan findes her: Cystisk fibrose

Hvad er trypsin?

Trypsin er et enzym, der stammer fra en inaktiv forløber, proenzymet trypsinogen, og spiller en vigtig rolle i fordøjelsen af proteiner. Proenzymet trypsinogen kommer fra den eksokrine del af bugspytkirtlen. Dette proenzym aktiveres på to forskellige måder. På den ene side opdeles en aminosyrekæde, der består af seks aminosyrer ved hjælp af enzymet enteropeptidase. På den anden side kan trypsin aktivere sig selv. Også her splittes en aminosyrekæde, der består af seks aminosyrer. Aktivt trypsin kan også udføre de tre pro-enzymer Procarboxypeptidaser, Proaminopeptidaser og Chymotrypsinogen konvertere til deres tre aktive enzymer ved at opdele en aminosyrekæde. Disse tre enzymer er også involveret i fordøjelsen af proteiner.

Trypsin er klassificeret som et enzym under kategorien Hydrolaser kategoriseret. Dette betyder, at de reversibelt kan dele forbindelser mellem aminosyrer ved at forbruge vand. Evnen til at opdele aminosyrekæder når et maksimum i den lidt basiske bugspytkirtel med pH-værdier mellem 7 og 8. Denne egenskab er afgørende for fordøjelsesprocessen.

Efter enzymerne i spyt i munden er trypsin det andet trin i spaltning af proteiner.Enzymet spalter ikke aminosyrekæden af proteinerne udefra, men deler snarere hele kæden i flere små fragmenter, som er derefter forkortet af andre enzymer, så de kan absorberes i kroppen gennem tarmslimhinden.

Flere oplysninger kan findes her: Trypsin

Hvad sker der med en trypsinmangel?

Med mangel på trypsin forstyrres fordøjelsen af proteiner. I det følgende absorberes færre aminosyrer i kroppen. Da nogle aminosyrer er essentielle for den menneskelige krop, da de hverken kan produceres ved modifikation af eksisterende aminosyrer eller ved deres egen syntese, opstår mangelsymptomer efter et stykke tid, hvilket kan have alvorlige konsekvenser, hvis de ikke behandles.

Derudover kan det ske, at kroppens aminosyreopbevaringer, såsom proteinerne i musklerne, anvendes, hvilket fører til vægttab og nedsat modstandsdygtighed.

Alpha-1 antitrypsinmangel

Alpha-1 antitrypsinmangel er ofte forårsaget af en genetisk defekt. Alpha-1-antitrypsin er et enzym, der hæmmer funktionen af andre enzymer. Enzymerne, der hæmmes, har normalt til opgave at nedbryde proteiner, hvilket får dem til at miste deres funktion. Således kan Alpha-1-Antitrypsin også anvendes som Proteinasehæmmer er udpeget.

Enzymerne, der hæmmes af alfa-1-antitrypsin, forekommer hovedsageligt i inflammatoriske processer og er hovedsageligt Chymotrypsin, trypsin, plasmin, elastase og Trombin.

Inhiberingen af elastase er her særlig vigtig. Som regel nedbryder elastase elastin, som hovedsagelig findes i lungerne. Elastin er et strukturelt protein, der i høj grad er ansvarlig for lungernes elasticitet. Hvis der mangler elastasehæmmere, såsom alfa-1-antitrypsin, kan dette føre til øget aktivitet af elastase i lungerne. Her, som overalt i kroppen, nedbryder elastase proteiner, men dette påvirker kroppens eget væv i lungerne. Dette fører til massiv skade på lungevævet, hvilket uundgåeligt begrænser lungefunktionen. Symptomer, der udvikler sig fra det inkluderer Hoste, åndenød og indsnævring af luftvejene. Derudover kan leveren, som hovedsagelig er ansvarlig for produktionen af elastase, udvise forhøjede leverværdier og blive yderligere beskadiget af galdeoverbelastning.

Flere oplysninger kan findes her: Alpha-1 antitrypsinmangel