Anatomi-Leksikon

trypsinogen

Definition - Hvad er Trypsinogen?

Trypsinogen er den inaktive forløber, en såkaldt proenzym, et enzym fremstillet i bugspytkirtlen, kaldet bugspytkirtlen. Sammen med den resterende pancreasudskillelse, den såkaldte bugspytkirtel, frigives proenzymet trypsinogen via pancreaskanalerne i tolvfingertarmen, en del af tyndtarmen. Det er her aktivering af enzymet trypsin finder sted.

Dette enzym kaldes "hydrolase"kategoriseret, det vil sige det er i stand til at opdele forbindelser mellem individuelle aminosyrer. Denne proces finder sted i Tyndtarm i stedet, som bryder de proteiner, der indtages gennem fødevarer, i mindre fragmenter af aminosyrer, som gør det muligt for dem at blive optaget i kroppen.

Hvordan udføres aktivering af trypsin?

Aktiveringen af trypsinogen til trypsin kan finde sted på to forskellige måder. På begge måder foregår aktivering ikke i området i bugspytkirtlen eller dets kanaler, men kun i området af tolvfingertarmen, en del af tyndtarmen.

Et andet enzym er nødvendigt for en mulighed for aktivering til trypsin. Dette enzym produceres i børstegrænsen, dvs. de overfladiske celler, i tolvfingertarmen. Det hedder enteropeptidase eller enterokinase. Enzymet er blandt hydrolaser kategoriseret. Dette betyder, at de reversibelt kan spalte forbindelserne af individuelle aminosyrer, der giver proenzymet trypsinogen dens struktur, ved at indtage vandmolekyler. Når trypsinogen aktiveres til trypsin, opdeles en kæde på seks aminosyrer, et såkaldt hexapeptid, fra proenzymet trypsinogen, mens det forbruges vand. Dette skaber en forkortet aminosyrekæde sammenlignet med før. Processen kaldes begrænset proteolyse. Imidlertid er enzymet nu i sin aktive form og kan opdele yderligere aminosyrekæder for at kunne nedbryde og fordøje proteiner.
Den anden variant af aktivering af trypsinogen til trypsin er repræsenteret ved det allerede aktive enzym trypsin. Trypsin kan ikke kun opdele fremmede proteiner i mindre aminosyrekæder, men kan også forkorte kroppens egne proenzymer såsom trypsinogen med flere aminosyrer. Trypsin kan især lide at splitte efter trypsinogens sjette aminosyre. Dette betyder, at et hexapeptid opdeles, hvilket omdanner trypsinogen til dets aktive form, trypsin. Foruden trypsinogen kan aktiv trypsin omdanne tre andre enzymer, der er vigtige for fordøjelsen til deres aktive form. To faktorer, der ikke oprindeligt er indlysende, er også vigtige for aktivering. På den ene side er effekten af trypsin særlig god ved en let basisk pH-værdi på 7 til 8, hvilket betyder, at trypsinogen i stigende grad aktiveres. På den anden side frigives trypsinogen i bugspytkirtlen med en trypsininhibitor. Dette forhindrer for tidlig aktivering i bugspytkirtlen og nedbrydes kun i tolvfingertarmen.

Hvor laves trypsinogen?

Proenzymet trypsinogen er groft formuleret i bugspytkirtlen. Dette ligger over øvre del af maven til venstre for maven. Bugspytkirtlen kan stadig opdeles i to dele:

Af endokrin del producerer hormoner som insulin til regulering af sukkerbalancen, der fungerer i kroppen.
Af eksokrin delsom udgør hovedparten af bugspytkirtlen, producerer bugspytkirtlen, som er proenzymet trypsinogen og spiller en vigtig rolle i fordøjelsen.

Du er måske også interesseret i: Funktioner i bugspytkirtlen

Hvad er de normale værdier?

Da trypsinogen normalt ledes direkte ind i tyndtarmen via kanalerne i bugspytkirtlen, er der normalt ikke trypsinogen i blodet, hvilket betyder, at de normale værdier nærmer sig nul.

Hvis det er tilfældet, at trypsinogen påvises i blodet, taler fundet bestemt for en patologisk proces. Her kommer for eksempel en akut pancreatitis og a Cystisk fibrose i spørgsmålet. Trypsin testes som en del af den nyfødte screening.

Hvad har trypsinogen at gøre med cystisk fibrose?

Ved cystisk fibrose, også kaldet cystisk fibrose, resulterer en mutation i genomet i en ændring i udskillelsens sammensætning fra kirtler, der frigiver deres sekretion til kropsoverfladen, såsom tarmen. Udskillelsen bliver markant mere tyktflydende, hvilket betyder, at den kan frigøres langsommere.

Dette er især kritisk i tilfælde af bugspytkirtlen. På grund af den længere opholdstid i passagerne i bugspytkirtlen har sekretionen en øget effekt i organet. Da trypsinogen også i stigende grad aktiveres til trypsin, forekommer fordøjelse af den egen krop, hvilket kan resultere i akut pancreatitis.

Yderligere information om emnet findes her: Cystisk fibrose

Hvad er trypsin?

Trypsin er et enzym, der stammer fra en inaktiv forløber, proenzymet trypsinogen, og spiller en vigtig rolle i fordøjelsen af proteiner. Proenzymet trypsinogen kommer fra den eksokrine del af bugspytkirtlen. Dette proenzym aktiveres på to forskellige måder. På den ene side er ved hjælp af enzymet enteropeptidase en aminosyrekæde, der består af seks aminosyrer, opdelt. På den anden side kan trypsin aktivere sig selv. Også her er en aminosyrekæde, der består af seks aminosyrer, delt. Aktiv trypsin kan også gøre de tre proenzymer Procarboxypeptidases, Proaminopeptidases og chymotrypsinogen konverteres til deres tre aktive enzymer ved at opdele en aminosyrekæde. Disse tre enzymer er også involveret i fordøjelsen af proteiner.

Trypsin er klassificeret som et enzym under kategorien hydrolaser kategoriseret. Dette betyder, at de reversibelt kan opdele forbindelser mellem aminosyrer ved at forbruge vand. Evnen til at opdele aminosyrekæder når et maksimum i den lidt basale bugspytkirtel med pH-værdier mellem 7 og 8. Denne egenskab er vigtig for fordøjelsesprocessen.

Efter enzymerne i spyt i munden repræsenterer trypsin det andet trin i spaltning af proteiner. Enzymet spalter ikke proteins aminosyrekæden udefra, men opdeler snarere hele kæden i flere små fragmenter, som derefter afkortes af andre enzymer, så de er kan optages i kroppen gennem tarmslimhinden.

Mere information kan findes her: Trypsin

Hvad sker der med en trypsinmangel?

Med mangel på trypsin forstyrres fordøjelsen af proteiner. I det følgende absorberes færre aminosyrer i kroppen. Da nogle aminosyrer er essentielle for den menneskelige krop, da de hverken kan produceres ved ændring af eksisterende aminosyrer eller ved hjælp af deres egen syntese, forekommer mangelsymptomer efter et stykke tid, som, hvis de ikke behandles, kan have alvorlige konsekvenser.

Det kan også ske, at aminosyrelagrene i kroppen, såsom proteiner i musklerne, bruges, hvilket fører til vægttab og nedsat modstandsdygtighed.

Alpha-1 antitrypsinmangel

Alpha-1 antitrypsinmangel er ofte forårsaget af en genetisk defekt. Alpha-1-antitrypsin er et enzym, der hæmmer andre enzymer i at arbejde. Enzymerne, der hæmmes i processen, har normalt til opgave at nedbryde proteiner, hvilket får dem til at miste deres funktion. Alfa-1-Antitrypsin kan således også bruges som Proteinaseinhibitor er udpeget.

Enzymerne, der hæmmes af Alpha-1-Antitrypsin, forekommer hovedsageligt i inflammatoriske processer og er hovedsageligt Chymotrypsin, trypsin, plasmin, elastase og Thrombin.

Inhiberingen af elastase er her særlig vigtig. Som regel nedbryder elastase elastin, der hovedsageligt findes i lungerne. Elastin er et strukturelt protein, der i vid udstrækning er ansvarlig for lungens elasticitet. Hvis der er mangel på elastaseinhibitorer, såsom alfa-1-antitrypsin, kan dette føre til øget aktivitet af elastase i lungerne. Her, som overalt ellers i kroppen, nedbryder elastase proteiner, men dette påvirker kroppens eget væv i lungerne. Dette fører til massiv skade på lungevævet, hvilket uundgåeligt begrænser lungefunktionen. Symptomerne, der udvikles derfra, inkluderer Hoste, åndenød og en indsnævring af luftvejene. Derudover kan leveren, der hovedsageligt er ansvarlig for produktionen af elastase, udvise forhøjede leverværdier og blive yderligere beskadiget af galdestoppning.

Mere information kan findes her: Alpha-1 antitrypsinmangel